Du grec « protos » signifiant essentiel, elles sont indispensables à la vie et représentent la majorité du poids sec de la vie animale. Une autre hypothèse suggère que le mot protéine fasse référence au Dieu grec Protée qui avait la faculté de changer de forme à volonté (protéiforme), les protéines ayant de multiples formes.
Les protéines sont omniprésentes dans les cellules vivantes et donc dans l’organisme humain. Elles interviennent dans une multitude de fonctions dans les tissus. Certaines ont un rôle structurel telles la kératine ou le collagène, d’autres catalysent les réactions chimiques, ce sont les enzymes, d’autres permettent le mouvement comme l’actine ou la myosine présente dans les muscles. Elles sont aussi impliquées dans l’expression des gènes, la synthèse de l’ADN avec les histones. Elles jouent également un rôle de récepteurs membranaires, de transport, de messagers cellulaires (hormones), d’immunité (immunoglobuline) ou encore dans la coagulation (fibrinogène)…….Les protéines plasmatiques représentées majoritairement par l’albumine maintiennent la pression oncotique (équilibre mettant en jeu les mouvements d’eau entre les milieux intra et extracellulaires). L’albuminémie est donc un marqueur de la dénutrition protéique, lorsqu’elle est effondrée, les premiers symptômes en sont la présence d’œdèmes.
Elles sont toutes constituées de l’enchaînement d’acides aminés reliés entre eux par une liaison dite peptidique (résultant de la liaison d’une fonction carboxyle avec une fonction amine). Elles forment ainsi des chaînes polypeptidiques.
On peut distinguer 4 niveaux de structure des protéines :
La structure primaire : l’ordre séquentiel des acides aminés qui les composent
La structure secondaire : la forme selon laquelle se tord la chaîne d’acides aminés (hélice, feuillet…)
La structure tertiaire : l’organisation dans l’espace de la chaîne pliée
La structure quaternaire : La mise côte à côte de plusieurs structures tertiaires formant des oligomères à partir de monomères (sous unités protéiques).
L’unité de base des protéines sera donc l’acide aminé. Les acides aminés sont composés d’un squelette hydrocarboné avec sur le carbone alpha une fonction carboxyle et une fonction amine. L’enchaînement d’un faible nombre d’acides aminés (2 à quelques dizaines) est désigné par le terme d’oligopeptide (dipeptide, tripeptide…). Ils sont généralement issus d’une synthèse enzymatique. Les polymères comprenant un plus grand nombre d’acides aminés sont des polypeptides. La plupart du temps, ils sont issus de la traduction d’ARNm (ARN messager). Les protéines, quant à elles, sont des assemblages de plusieurs polypeptides avec des modifications post-traductionnels. Elles peuvent être associées à une fraction non protéique, on parlera alors d’hétéroprotéine. La partie protéique sera désignée par le terme d’apoprotéine tandis que la partie non protéique constituera le groupement prosthétique ou « cofacteur » souvent indispensable à sa fonction : nucléoprotéines, glycoprotéines, lipoprotéines, phosphoprotéines, métalloprotéines ou encore flavoprotéines (ex : hème de l’hémoglobine).
« Démonter » pour mieux reconstruire à son image : Tel un enfant récupérant une construction en Lego de son voisin, il la démonte brique par brique et reconstruit une toute autre création.
Ces quelques mots définissent à eux seuls le processus du cycle protéique au sein du corps humain, de l’ingestion des protéines alimentaire, leur digestion et dégradation en acides aminés, assimilables à des briques, à leur re-synthèse en protéines selon un code génétique bien défini pour les besoins particuliers de notre organisme. Il faut donc bien comprendre que la spécificité du code génétique interdit tout remplacement d’un acide aminé par un autre au sein d’une séquence peptidique. L’absence ou la quantité insuffisante d’un acide aminé donné suffit donc à ralentir la synthèse protéique. C’est ce que traduit la notion de facteur limitant qui concerne l’acide aminé indispensable dont l’apport par une protéine alimentaire ou un régime, insuffisant par rapport aux autres acides aminés indispensables, limite l’anabolisme protéique.
Toutes les protéines du vivant sont synthétisées à partir de 22 acides aminés dit protéinogènes et même 21 si l’on considère que la pyrrolysine n’est présente que chez les archées méthanogènes et que la sélénocystéine est un cas particulier.
Le corps humain est capable de synthétiser 11 des 20 acides aminés protéinogènes considérés. Les neufs autres doivent lui être apportés par l’alimentation. On parle d’acides aminés essentiels ou indispensables car notre organisme n’est pas, soit capable de synthétiser la chaîne carbonée seule soit, de surcroit, réaliser la réaction de transamination.
Il s’agit de l’histidine, l’isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane et la valine. La tyrosine et la cystéine ne sont pas considérées comme indispensables au sens strict car elles peuvent être synthétisées par l’organisme à partir d’un autre acide aminé, respectivement la phénylalanine (par hydroxylation) et la méthionine (par transsulfuration). Deux acides aminés supplémentaires sont en outre considérés comme essentiels uniquement pour l’enfant : l’arginine et la glutamine.
Certains acides aminés sont dits conditionnellement essentiels car dans certaines pathologies, ils ne peuvent pas être synthétisés par l’organisme et nécessitent donc un apport exogène impératif. En effet, le concept d’essentialité doit toutefois être relativisé : en effet, certains acides aminés classés non essentiels peuvent être considérés comme essentiels lorsque l’organisme ne les synthétise pas suffisamment, en raison d’une affection physiologique ou d’un dérèglement organique ou fonctionnel. Ainsi, la cystéine, la glycine, la tyrosine, la proline, la glutamine et l’arginine peuvent devenir limitantes dans certaines conditions physiologiques, par exemple chez les prématurés : ces acides aminés sont de ce fait qualifiés de « conditionnellement essentiels ». Les personnes atteintes de phénylcétonurie doivent réduire l’absorption de phénylalanine, or cet acide aminé est précurseur de la tyrosine : cette dernière ne peut alors plus être synthétisée et devient essentielle.
| Acide aminé | Rôle et devenir dans organisme | |
|---|---|---|
| Histidine (His) | Précurseur histamine/favorise la production d’Hb et sa concentration en fer /précurseur glutamate/ source d’énergie musculaire | Essentiel |
| Isoleucine (Ile) | Chaîne ramifiée / source d’énergie musculaire / contribue à leur croissance | Essentiel |
| Leucine (Leu) | Chaîne ramifiée / renouvellement des tissus musculaires | Essentiel |
| Lysine (Lys) | Système immunitaire / production de collagène et hormone de croissance / Précurseur de la carnitine | Essentiel |
| Méthionine (Met) | Soufré / précurseur de créatinine, carnitine et S-adénosylmethionine / Rôle déterminant dans la synthèse protéique / Présent dans la kératine | Essentiel |
| Phénylalanine (Phe) | Précurseur de la tyrosine / Développement musculaire / Signal satiété | Essentiel |
| Thréonine (Thr) | Synthèse lipoprotéines cérébrales / hypocholestérémiant / formation du collagène, élastine et émail dentaire | Essentiel |
| Tryptophane (Trp) | Précurseur de la vitamine B3 (PP), sérotonine. | Essentiel |
| Valine (Val) | Chaîne ramifiée / Neuroprotecteur / favorise la synthèse protéique musculaire | Essentiel |
| Acide glutamique (Glu) | Précurseur du GABA et des bases de l’ADN / Composition du glutathion (anti-oxydant majeur) | |
| Alanine (Ala) | Glucoformateur/ libéré par les muscles participe à la restauration réserves énergétiques / Composition collagène et élastine | |
| Arginine (Arg) | Cycle de l’urée (détoxification hépatique) / précurseur de synthèse autres AA / précurseur du NO (vasodilatation des vaisseaux et régulation réponse immunitaire / favorise production hormone de croissance | Essentiel chez l’enfant. Cond. essentiel car flux de production très faibles |
| Asparagine (Asn) | Précurseur des bases de l’ADN / fonctionnement du système nerveux central | |
| Aspartate (Asp) | Processus de détoxification / Synthèse de l’ATP / neurotransmetteur | |
| Cystéine (Cys) | Soufré / Formation du glutathion (anti-oxydant majeur) / Composition myosine, actine, kératine, taurine, sels biliaires | Cond. essentiel. dépendant de la Méthionine |
| Glutamine (Gln) | Système immunitaire et intégrité barrière intestinale / Renouvellement de la croissance des tissus / Intermédiaire clé équilibre acide-base et synthèse du GABA. Pouvoir anti-oxydant propre | Essentiel chez l’enfant. Cond. essentiel dans certaines situations si besoins de l’organisme accrus |
| Glycine (Gly) | Précurseur ADN et créatine / composition du glutathion, collagène et élastine / Synthèse de l’Hb / Neurotransmetteur (sommeil) | Cond. essentiel. |
| Proline (Pro) | Synthèse ADN, acide hyaluronique et stabilité du collagène | Cond. essentiel car flux de production très faibles |
| Sérine (Ser) | Biosynthèse cystéine et phospholipides du cerveau / Précurseur choline | |
| Tyrosine (Tyr) | Précurseur dopamine, catécholamines, mélanine et thyroxine | Cond. essentiel. dépendant de la phénylalanine |
Tous les acides aminés utilisables par l’organisme sont lévogyres. Les dextrogyres ne sont pas métabolisés et sont parfois toxiques. D’un point de vue chimique, on distinguera :
Les acides aminés alliphatiques : chaîne linéaire
1- chaîne linéaire simple (glycine et alanine)
2- chaîne ramifiée (leucine, isoleucine et valine)
3- acides aminés alcooliques (sérine et thréonine)
4- acides aminés soufrés (cystéine et méthionine)
Les acides aminés aromatiques et hétérocyclique
Phénylalanine, tyrosine et tryptophane, précurseurs d’hormones et médiateurs
Les acides aminés basiques
Lysine, histidine et arginine
Les acides aminés di-acides et leurs amides
Acide aspartique et asparagine ; acide glutamique et glutamine
Les acides aminés iminiques
Proline avec une fonction amine engagée dans un hétérocycle
On peut également définir une classification métabolique basée sur le devenir métabolique des acides aminés.
Les acides aminés néoglycogéniques
Alanine et glutamine puis glycine et proline dans une moindre mesure. Le glutamate absorbé ne fera pas de glucose, mais la glutamine se transforme en glutamate qui, lui donnera du glucose.
Les acides aminés cétogéniques
Ils vont générer des corps cétoniques source d’énergie pour le cerveau. Ce sont la leucine (surtout), l’isoleucine et la phénylalanine. Pour obtenir des corps cétoniques à partir de la leucine, une enzyme musculaire est indispensable pour la première étape de la transformation. Le produit de cette action enzymatique rejoindra le torrent sanguin pour atteindre le foie où d’autres enzymes agiront à leur tour pour synthétiser les corps cétoniques. Il s’agit d’une collaboration inter-organes puisque le foie est indispensable mais pas suffisant.
Les acides aminés amphigéniques
Ils sont à la fois glucoformateurs et cétogéniques.
La principale caractéristique biochimique des protéines, peptides et acides aminés est la présence d’azote (N). 95% de l’azote corporel est contenu dans les protéines, les 5% correspondent aux acides aminés libres, à l’urée, aux nucléotides… On utilisera donc cette caractéristique pour doser l’ensemble des protéines dans un échantillon. La teneur moyenne en azote des protéines est de 160mg par gramme de protéines. Le facteur de conversion de la teneur en azote en teneur en protéines a été fixé, par conséquent, à 6.25 même si, en fonction de la nature des protéines ce coefficient de conversion peut varier de 5.8 à 6.5.
Digestion et absorption des protéines alimentaires
La digestion des protéines commence dans l’estomac avec la pepsine gastrique, endopeptidase activée à partir de son précurseur le pepsinogène en milieu acide uniquement. Elle casse les liaisons peptidiques et hydrolyse les protéines alimentaires en cela aidée par la motricité de l’estomac pour aboutir à des oligo et polypeptides. Seule la trypsine est capable d’hydrolyser le collagène alimentaire. Au niveau du duodénum, la pepsine est inactivée par l’augmentation du pH. Les enzymes pancréatiques secrétées sous forme de précurseurs (trypsinogène) prennent le relai, activée par les entérokinases (ou entéropeptidases) des cellules intestinales en trypsine, et cassent les peptides à longues chaînes en petits peptides et acides aminés. La trypsine active, elle-même, la chymotrypsinogène en chymotrypsine. Trypsine et chymotrypsine hydrolysent préférentiellement tel ou tel peptide. Au niveau de la membrane de la bordure en brosse intestinale, aminopeptidases et dipeptidases, principalement, vont parfaire l’hydrolyse des peptides. Ainsi dipeptides, tripeptides et acides aminés libres vont pouvoir être absorbés. Cette absorption cellulaire est assurée par différentes protéines de transport spécifiques de certains groupes d’acides aminés. Au sein de la cellule intestinale, une partie des acides aminés sera utilisée pour produire de l’énergie et pour la régénération des cellules. Le reste sera déversée dans la veine porte dans une proportion de 70% d’acides aminés libres, 25% de di- et tripeptides et 5% sous forme de protéines(synthétisées dans l’entérocyte).
Les acides aminés libres ainsi absorbés vont participer à la synthèse des protéines par assemblage en polypeptides au sein des cellules par les ribosomes à partir de l’information génétique transmise par les ARN messagers depuis l’ADN constituant les gènes.
Métabolisme et devenir des protéines
Les protéines de l’organisme subissent une synthèse et une destruction continues. En situation d’équilibre (steady state), ces mécanismes se contrebalancent. Les protéines sont continuellement renouvelées, ce qui implique des processus permanents de synthèse et de dégradation (protéolyse). L’échelle de ces processus est donnée par les chiffres suivants. Deux pour cent (2%) du poids protéique total du corps sont remplacés en une journée (environ 50 g pour un adulte). Les protéines sont dégradées en acides aminés dont 75% sont réutilisés pour une synthèse de novo. 25% sont donc éliminés, par les reins, sous forme d’urée produite au niveau du foie. La dégradation des protéines fait partie de l’homéostasie des protéines d’une cellule. Le réseau de régulation garantit que les protéines inutiles sont retirées de l’environnement cellulaire lorsqu’elles ne sont plus nécessaires ou sont endommagées ou défectueuses d’une manière ou d’une autre. La dégradation des protéines et le recyclage ordonnés des composants cellulaires agissent comme un système de contrôle de la qualité, éliminant les protéines inutiles ou dysfonctionnelles.
Les acides aminés se trouvent à tous les niveaux de l’organisme principalement sous deux formes, soit incorporés dans les chaînes polypeptidiques et constituent le compartiment des protéines, soit sous forme libre dans le compartiment des acides aminés libres. Des échanges se réalisent continuellement entre ces deux compartiments ainsi qu’entre ces compartiments et leur environnement. les acides aminés participent à 4 voies métaboliques prépondérantes :
- Synthèse (protéosynthèse) et dégradation (protéolyse) des protéines
- Catabolisme des acides aminés (catabolisme oxydatif du squelette hydrocarboné; transamination, uréogenèse et ammoniogenèse pour la fraction azotée)
- Synthèse de certains acides aminés à partir d’autres acides aminés ou par transamination de chaînes carbonés provenant du métabolisme des glucides principalement.
- Apports exogènes par la digestion des aliments et les échanges entre organes. L’apport exogène par l’alimentation sera complété par une résorption des protéines provenant des sécrétions, des enzymes et des cellules desquamées dans une proportion d’environ 10 (alimentation) pour 7 (résorption). Les mécanismes de digestion et d’absorption des protéines sont très efficaces, de telle sorte que seulement 5% sont perdus quotidiennement dans les selles et 95% absorbés.
Nous n’entrerons pas, dans cet article, dans les détails complexes de la synthèse des protéines ou des réactions de transamination, désamination, uréogenèse…..
Les sources d’apport alimentaire
Elles peuvent être d’origine animale provenant de la viande et des produits carnés (charcuterie), des oeufs, du poisson et des produits laitiers. Elles sont très digestibles et ont des teneurs élevées en acides aminés essentiels avec un profil assez voisin de celui des besoins de l’homme et présentent donc une grande efficacité pour satisfaire les besoins protéiques. Elles sont souvent associés au calcium et aux matières grasses vectrices de vitamines liposolubles. Toutefois elles présentent l’inconvénient d’être chères (10 kg de végétaux sont nécessaires à la production d’un kg de viande bovine), riches en matières grasses athérogènes et ne renferment pas de phyto-oestrogènes vasculoprotecteurs comme dans les végétaux. Par ailleurs la charcuterie renferme des nitrites supposés cancérogènes. . Les poissons, en bout de chaîne alimentaire, concentrent les métaux lourds et les particules nano-plastiques. L’ovalbumine (protéine du blanc d’œuf) peut être considérée comme la protéine idéale puisque source de tous les acides aminés essentiels.
Elles sont aussi d’origine végétale provenant notamment de céréales (blé, riz, maïs), de légumineuses (pois, haricots, soja, lentilles, fèves). Leur digestibilité est en moyenne inférieure aux protéines animales et dépend des traitements thermiques associés. Leur teneur en acides aminés essentiels est moins élevé et répondent donc moins aux besoins de l’Homme. Leurs caractéristiques nutritionnelles sont plus diverses que celles des produits d’origine animale. Les céréales ont des teneurs basses en lysine mais riches en acides aminés soufrés contrairement aux légumineuses qui ont le profil inverse. Leurs caractéristiques nutritionnelles sont donc complémentaires et la couverture des besoins qualitatifs en acides aminés sera assurée par leur association dans l’alimentation. L’utilisation des produits végétaux comme source protéique requiert des traitements culinaires afin de les rendre plus digestibles et de détruire les facteurs anti-nutritionnels (inhibiteurs d’enzymes) qu’ils contiennent. En revanche, les sources de protéines végétales renferment d’autres composés intéressants dans la prévention de pathologies nutritionnelles (fibres, oligoéléments, polyphénols, vitamines…).
teneur en protéines totales des aliments
| Aliments | Teneur en g/100g |
|---|---|
| Spiruline | 57.5 |
| Morue salée sèche | 47.6 |
| Viande de grison | 38.9 |
| Soja | 37.8 |
| Escalope de porc | 36 |
| Graine de citrouille | 35.6 |
| Rôti de porc | 30.5 |
| Poitrine de poulet | 29.8 |
| Escalope de dinde | 28.5 |
| Lentilles corail | 27.7 |
| Thon albacore au naturel | 26.6 |
| Cacahuètes | 26.1 |
| Fèves sèches | 26.1 |
| Lentilles vertes | 25.1 |
| Graines de tournesol | 25.1 |
| Sardines à l’huile | 24.4 |
| Graines de lin | 23.9 |
| Boeuf haché cuit | 23.8 |
| Saumon cuit | 23 |
| Amandes | 22.6 |
| Haricots rouges secs | 22.5 |
| Pois chiches | 20.5 |
| Graines de chia | 19.5 |
| Crevettes | 19 |
| Noix | 15.7 |
| Tofu | 14.7 |
| Quinoa cru | 14.1 |
| Oeufs durs | 13.5 |
D’autres teneurs d’aliments sont consultables sur le site du Ciqual
Les besoins spécifiques du coureur de fond
On considère généralement qu’un apport protéique entre 1 et 2g/kg/j est suffisant aux sportifs en endurance en période d’entraînement, à la condition que les apports glucidiques soient à la hauteur de la dépense énergétique. Ces besoins légèrement augmentés par rapport aux sédentaires sont liés à l’utilisation partielle de certains acides aminés à des fins énergétiques, aux perturbations hormonales en réponse à l’entraînement favorisant le catabolisme mais aussi à la « casse » musculaire des fibres contractiles générée par les multiples impacts du pied sur le sol. L’histidine entre dans la composition des protéines contractiles que sont la myosine et l’actine. Lorsque ces protéines se rompent, elles libèrent un acide aminé transformé la 3-méthyl-histidine que notre organisme ne sait pas recycler. Il passera dans le torrent sanguin puis dans les urines où il pourra être dosé pour rendre compte de l’importance du phénomène. Cette concentration des urines en 3-méthyl-histidine est particulièrement augmentée lors des séances prolongées de plusieurs heures, lors des courses en côte et descente ou encore lors de compétitions exigeantes (marathon, 100 kms….) et témoigne de l’importance de la destruction des protéines musculaires.
Les acides aminés ramifiés (BCAA pour Branched Chain Amino-Acids) : Leucine, Isoleucine et Valine
Ils revêtent une importance accrue dans l’activité physique intense, notamment.
Ils peuvent contribuer à la fourniture d’énergie musculaire mais leur contribution reste modeste.
Ils activent la synthèse protéique et chez des marathoniens ou ultra-marathoniens en situation de catabolisme, leur consommation accélère la réparation des tissus lésés. En altitude cette propriété se révèle très bénéfique (pourquoi?)
Des apports en cure préalablement à un effort de longue durée accroît l’aptitude du muscle à neutraliser les déchets acides par leur pouvoir tampon.
Leur apport limite les modifications hormonales délétères consécutives à un effort intensif à l’origine d’une fonte musculaire importante. Cette altération est liée à la chute du rapport sécrétion de testostérone (anabolisme)/sécrétion de cortisol (catabolisme).
Enfin, leur consommation prévient la chute d’un autre acide aminé, certes non essentiel, mais dont la synthèse, dans des conditions de course éprouvante ou de surentraînement, n’est plus assurée à un rendement suffisant pour faire face aux besoins de l’organisme. Il s’agit de la glutamine qui joue un rôle crucial dans le maintien de l’immunité mais aussi de l’intégrité de la muqueuse intestinale mise à rude épreuve, lors des entraînements ou compétitions intensifs, en raison des phénomènes d’ischémie-reperfusion mésentérique occasionnée par la redistribution des flux sanguins en faveur des tissus musculaires et des tissus cutanés pour les besoins de la thermorégulation. La glutamine restaure ainsi l’imperméabilité de la muqueuse intestinale aux virus, bactéries et toxines mais aussi sur l’immunité conférée par les globules blancs. Ainsi un apport supplémentaire combiné de ramifiés et de glutamine se traduirait par une action encore plus marquée.
Bien qu’une supplémentation, puisse se révéler nécessaire et utile chez le coureur de fond, la qualité sera privilégiée à la quantité. L’ovalbumine, considérée comme la protéine idéale chez le sédentaire, se doit d’être supplée par l’ajout d’acides aminés ramifiés voire de glutamine pour remplir son statut chez le sportif en endurance. Concernant les ramifiés, un ajout inférieur à 20g/j (en fonction du volume d’entraînement) est amplement suffisant. Cette supplémentation sera étroitement corrélée à la charge d’entraînement et aux objectifs du coureur. Il s’avère, en effet, inutile de procéder à une supplémentation systématique en acides aminés ramifiés ou en glutamine sans stratégie préalable.
Quelles sont les situations justifiant un apport supplémentaire en acides aminés ramifiés ?
– Les deux semaines précédant un marathon (ou ultra) et de manière quotidienne.
– Après une blessure musculaire pour palier au catabolisme consécutif et accélérer la reconstruction des fibres.
– En ingestion quotidienne, à l’occasion de courses à étapes ou de raids (particulièrement en altitude)
– En récupération après une séance longue afin de palier à la chute des défenses immunitaires qui s’ensuivent fréquemment.
– En période de récupération dans les 1 à 2 jours suivant une compétition éprouvante, le catabolisme musculaire étant alors à son maximum. Cette récupération n’en sera que plus rapide.
– Lors d’un cycle de musculation, après chaque séance et le lendemain.
Nous n’allons pas nous attarder dans cet article sur les différentes supplémentations en protéines existantes. Les offres à destination du sportif fleurissent sur Internet : BCAA 1.1.1, BCAA 2.1.1., BCAA 4.1.1 voire 8.1.1 (les chiffres correspondent aux proportions des 3 acides aminés ramifiés leucine, isoleucine et valine), Lactosérum (Whey), glutamine….. Nous aborderons dans un article à venir le choix des supplémentations à privilégier et l’importance de leur chronologie de consommation.
Quels aliments à privilégier pour couvrir les besoins en protéines du coureur de fond ?
Le maître mot reste la diversification des sources alimentaires. Nous avons vu que les protéines d’origine animales étaient mieux assimilés toutefois l’apport de protéines végétales n’est pas à négliger en raison de l’apport d’autres molécules intéressantes. Seront privilégiés les viandes blanches (escalopes de poulet ou de dinde) qui renferment peu de lipides contrairement aux viandes rouges telles que le bœuf. Cependant il n’est pas interdit, voire recommandé, de consommer une à deux fois dans la semaine de la viande rouge la plus maigre possible car elle renferme notamment d’importantes quantités de fer héminique et diverses vitamines du groupe B. Il conviendra de consommer aussi des œufs (2 à 3 fois/semaine) en raison de la nature quasi-parfaite de leur protéine : l’ovalbumine source de tous les acides aminés essentiels en proportion idéale. Le poisson sera aussi au menu hebdomadaire (au moins deux fois/semaine), notamment les poissons dits gras en raison de leur teneur en acides gras polyinsaturés. Toutefois les poissons prédateurs, en bout de chaîne alimentaire, concentrent les polluants (métaux lourds et nano-plastiques). Idéalement, les sardines entières à l’huile d’olive vierge pressée à froid, constituent un excellent choix (protéines, calcium des arêtes, acides gras polyinsaturés). Les laitages doivent également être consommés de façon journalière car ils sont aussi une source de calcium. La charcuterie sera à consommer avec modération, en mode plaisir, en raison de sa teneur en lipides saturés, en adjuvants de conservation type nitrites réputés cancérogènes. La viande de porc est digne d’intérêt à bien des égards, à condition de choisir les morceaux maigres (pauvres en lipides). Elle est aussi source de zinc, sélénium, phosphore, vitamines du groupe B et fer.
Concernant les protéines végétales, les légumineuses (ou légumes secs) et les céréales sont les principales sources à privilégier et leur association est conseillée pour couvrir les besoins qualitatifs en acides aminés. Les principales légumineuses sont les lentilles, les haricots, les pois, les fèves, le soja ou l’arachide. Parmi les céréales on retrouve les céréales vraies comme le blé, le maïs, le riz, l’orge, le sorgho, mais aussi les pseudo-céréales tel le quinoa, l’amarante ou le sarrasin. Une consommation quotidienne est recommandée. L’ortie, bien que plus confidentielle et connue par les anciens, est une plante, non seulement riche en protéines (jusqu’à 40g/100g de poids sec) mais aussi séduisante à bien d’autres égards (silice, vitamines, fer, flavonoïdes……).
La spiruline, cyanobactérie microscopique spiralée de couleur bleue, sous forme déshydratée est aussi intéressante à plus d’un titre. Elle contient plus de 50g de protéines pour 100g mais est également riche en fer, en calcium, en β-carotène et en vitamines B notamment. On la trouve sous de multiples formes dans le commerce (gélules, comprimés, poudre, brindilles, paillettes…) toutefois on s’attachera à connaître son origine exacte et sa qualité, celle-ci étant cultivé dans des lacs naturels ou artificiels susceptibles d’être pollués. La spiruline concentre les métaux lourds (plomb, mercure), elle peut aussi contenir des toxines ou des bactéries. L’importante teneur en β-carotène peut conduire au dépassement de la limite des apports quotidiens. La vigilance s’impose donc au moment du choix du produit et pour ses modalités de consommation. Un article spécifique sera dédié à la spiruline et à sa place dans la nutrition du coureur de fond.
Quoi qu’il en soit, les apports protéiques totaux pour une coureur de fond s’entraînant régulièrement seront compris dans une fourchette de 1,5 à 2g/kg/j, supplémentation comprise. Ses apports pourront être ponctuellement augmentés en phase de musculation pré-compétition sans jamais dépasser 3g/kg/j afin de préserver la fonction rénale.
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